CHAPEL HILL - Todas las reacciones biológicas dentro de las células humanas dependen de las enzimas. Su poder como catalizadores permite reacciones biológicas que se produzca normalmente en milisegundos. Pero, ¿cómo serían estas reacciones lentamente proceder de forma espontánea, en ausencia de enzimas - minutos, horas, días? ¿Y por qué incluso plantear la pregunta?
Un científico que estudia estas cuestiones es el Dr. Richard Wolfenden, Alumni distinguido profesor de bioquímica y biofísica y la química en la Universidad de Carolina del Norte en Chapel Hill y un miembro de la Academia Nacional de Ciencias. En 1998, se informó de una transformación biológica considera "absolutamente esencial" en la creación de los componentes básicos del ADN y el ARN llevaría 78 millones años en el agua.
"Ahora que hemos encontrado uno que es 10.000 veces más lento que eso", dijo Wolfenden. "Su medio tiempo - el tiempo que tarda la mitad de la sustancia que se consume - es 1000000000000 año, 100 veces más que el tiempo de vida del universo. Las enzimas pueden hacer que esta reacción ocurra en 10 milisegundos ".
Wolfenden, junto con los co-autores Chetan Lad y Nicholas H. Williams de la Universidad de Sheffield en Inglaterra, publicó un informe de sus nuevos resultados 29 de abril en la línea "primera edición" de las Actas de la Academia Nacional de Ciencias. Publicación impresa está programado para el 13 de mayo.
El informe destaca el poder catalítico de las enzimas fosfatasa para mejorar enormemente la tasa de transformación en el agua de un grupo específico de productos bioquímicos: monoésteres de fosfato. Enzimas proteína fosfatasa que actúan sobre estos monoésteres ayudan a regular la diafonía molecular dentro de las células humanas, la vías de señalización celular e interruptores bioquímicos implicados en la salud y la enfermedad.
"Tenemos ésteres flotando en nuestras células con todo tipo de funciones", dijo Wolfenden. "Cada aspecto de la señalización celular sigue a la acción del tipo de enzima que descompone la fosfatasa monoésteres de fosfato. Otros fosfatasas resaltados en el estudio por su ayuda poder catalítico movilizan los hidratos de carbono a partir de almidón de los animales y juegan un papel en la transmisión de señales hormonales ".
En cuanto a la reacción de monoéster de fosfato no catalizada de un billón año, "Este número nos pone mucho más allá del universo conocido en términos de la lentitud", dijo. "(La reacción enzimática) es 21 órdenes de magnitud más rápido que el caso no catalizada. Y el más grande que sabíamos de antes era 18. Nos hemos acercado a las escalas que nadie puede entender ".
¿Por qué íbamos a querer saber la velocidad de una reacción biológica en ausencia de una enzima?
Esa información permitiría a los biólogos a apreciar lo que la selección natural ha logrado durante los milenios en la evolución de las enzimas como catalizadores prolíficos, dijo Wolfenden. También permitiría a los científicos comparar las enzimas con catalizadores artificiales producidos en el laboratorio.
"Sin catalizadores, no habría vida en absoluto, desde los microbios a los humanos", dijo. "Hace que te preguntes cómo la selección natural opera de una manera tal que produce una proteína que consiguió de la tierra como un catalizador para una reacción primitiva tan extraordinariamente lento."
Los métodos experimentales utilizados para observar reacciones muy lentas pueden generar información importante para el diseño de fármacos.
"Las enzimas que hacen un trabajo prodigioso de catálisis son, las manos hacia abajo, los blancos más sensibles para el desarrollo de fármacos", dijo Wolfenden.
"Las enzimas estudiadas en este informe son fascinantes porque superan todas las otras enzimas conocidas en su poder como catalizadores. Sólo hemos empezado a entender la forma de acelerar reacciones con catalizadores químicos, y ni siquiera se ha llegado a una corta distancia los gritos de producir su poder catalítico ".
La investigación de Wolfenden en mecanismos enzimáticos y afinidades en agua de compuestos biológicos ha ejercido una gran influencia en estas áreas. Su investigación también ha influido en el diseño racional de los medicamentos; los hallazgos de su laboratorio ayudaron a impulsar el desarrollo del fármacos inhibidores de la ECA, ahora ampliamente utilizados para tratar la hipertensión y los accidentes cerebrovasculares.
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